Тест НМО с ответами по теме «Ферменты. Медицинские аспекты энзимологии» Интерактивный образовательный модуль (ИОМ)

1. Активность фермента определяется по:

1. снижению [S] или увеличению [Р]
2. снижению концентрации метаболитов
3. увеличению [S] и [Р]
4. увеличению [S] и метаболитов реакции
5. уменьшению [Р] и [S].

2. Активность ферментов

1. не изменяется при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны
2. снижается при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны
3. снижается только при снижении величины рН
4. снижается только при увеличении величины рН
5. увеличивается при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны.

3. Активность ферментов при изменении температуры изменяется

1. колоколообразно
2. обратно пропорционально
3. прямо пропорционально
4. прямолинейно
5. случайным образом.

4. Активный центр сложного фермента – это

1. пространственная конфигурация аминокислот азотистых оснований и витаминов
2. структура из аминокислот и кофермента взаимодействующая с эффектором
3. структура связывающая субстрат
4. уникальная конфигурация из аминокислот и кофактора
5. уникальная конфигурация из нуклеотидов комплементарная субстрату.

5. Алкогольдегидрогеназа, взаимопревращающая альдегид и спирт, является примером специфичности фермента к субстрату по

1. его физико-химическим свойствам
2. пространственной конфигурации
3. форме молекулы
4. химической группе
5. химической связи.

6. В качестве конкурентного ингибитора для блокады синтеза фолиевой кислоты бактериями и получения лечебного эффекта используют

1. пара-аминобензойную кислоту
2. пара-аминосалициловую кислоту
3. сульфаниламиды
4. сульфат меди
5. фосфоаденозинфосфосульфат.

7. В качестве небелкового фрагмента сложных ферментов могут выступать:

1. ФАД
2. гем
3. железо
4. пиридоксальфосфат
5. селен.

8. В случае ингибирования цитохромоксидазы дыхательной цепи угарным газом имеет место

1. аллостерическое ингибирование
2. белок-белковое взаимодействие
3. диссоциация на протомеры
4. конкурентное ингибирование
5. неконкурентное ингибирование.

9. В формировании активного центра фермента могут участвовать:

1. NН2-группы лизина аргинина
2. ОН-группы треонина тирозина
3. СН3-группы группы остатков валина
4. СООН-группы аспартата глутамата
5. ароматические группы фенилаланина.

10. Единица активности фермента "катал" отражает

1. активность фермента которая обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 минуту
2. активность фермента которая обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 секунду
3. активность фермента которая позволяет превращать субстрат в продукт реакции
4. количество продукта образованного в данной реакции за определенное время
5. количество субстрата израсходованного на образование продукта реакции.

11. Если активность фермента в крови снижается при заболевании органа, то такое состояние называется

1. вторичная энзимопатия
2. вторичная энзимотерапия
3. первичная энзимопатия
4. энзимодиагностика
5. энзимотерапия.

12. Если субстрат фермента и ингибитор имеют сходное строение, то имеет место

1. аллостерическая активация
2. ковалентная модификация
3. конкурентное ингибирование
4. неконкурентное ингибирование
5. необратимое ингибирование.

13. Изоферменты характеризуются тем, что:

1. катализируют одну и ту же реакцию
2. катализируют разные реакции
3. могут иметь разную молекулярную массу
4. отличаются по величинам Кm и Vmaх
5. часто состоят из нескольких субъединиц.

14. Использование лекарственных препаратов в энзимотерапии основано на том, что они могут быть

1. блокируют гормональные рецепторы
2. избирательно влияют на транскрипцию генов
3. конкурентными ингибиторами ферментов
4. факторами денатурирующими ферменты
5. являются предшественниками коферментов.

15. К наследственным энзимопатиям относится

1. алкогольный гепатит
2. пернициозная анемия
3. серповидноклеточная анемия
4. фенилкетонурия
5. эндемический зоб.

16. К наследственным энзимопатиям относится

1. алкогольный панкреатит
2. альбинизм
3. болезнь бери-бери
4. пеллагра
5. серповидноклеточная анемия.

17. К характеристикам изоферментов относятся:

1. катализируют одну и ту же реакцию
2. катализируют разные реакции
3. отличаются по величинам Кm и Vmax
4. отличаются по структуре и физико-химическим свойствам
5. являются генетически детерминированными молекулярными формами ферментов.

18. Кm соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции соответствует

1. 1/2 Vmaх
2. 1/3 Vmaх
3. 1/4 Vmaх
4. 1/6 Vmaх
5. Vmaх.

19. Каталитическую специфичность действия ферментов характеризует способность

1. изменять направление реакции
2. катализировать только одну определенную реакцию
3. катализировать энергетически невозможные реакции
4. одновременно превращать несколько молекул субстрата
5. превращать группу разных субстратов.

20. Конкурентный ингибитор

1. имеет сходство с аллостерическими эффекторами
2. контактирует с каталитическим участком фермента
3. присоединяется к участку расположенному вне активного центра
4. связывается с аллостерическим центром фермента
5. соединяется с субстрат-связывающим участком.

21. Критерием повреждения кардиомиоцитов является повышение в сыворотке крови активности

1. альфа-амилазы
2. креатинфосфокиназы МВ
3. лактатдегидрогеназы-5
4. холинэстеразы
5. щелочной фосфатазы.

22. Определение в крови ферментов клеточного метаболизма используется для

1. диагностики повреждения клеток
2. измерения энзимосинтезирующей способности клеток
3. обнаружения наличия токсинов в организме
4. определения скорости внутриклеточных процессов
5. оценки секретирующей способности органа.

23. Оптимальная температура действия фермента

1. для большинства ферментов равна 25°С
2. зависит от условий окружающей среды
3. как правило соответствует температуре тела
4. обеспечивает его максимальную активность
5. снижает энергию активации.

24. Понятие активности фермента включает в себя

1. количество имеющегося субстрата реакции
2. скорость накопления продукта реакции
3. скорость синтеза фермента в рибосоме
4. способность взаимодействовать с группой субстратов
5. чувствительность к рН.

25. Понятие групповой специфичности фермента к субстрату подразумевает

1. возможность фермента образовать разные продукты из одного субстрата
2. наличие у фермента нескольких схожих субстратов
3. наличие у фермента определенной химической группы в активном центре
4. объединение нескольких ферментов в одну группу по происхождению
5. способность группы ферментов воздействовать на один субстрат.

26. Правильным утверждением, отражающим влияние температуры на активность фермента, является

1. инактивация ферментов при достижении температуры 60°С
2. непрерывное повышение скорости реакции в 2 раза при нагревании на каждые 10°С
3. полная инактивация любого фермента при 40°С
4. разрушение фермента при охлаждении раствора до 5°С
5. снижение скорости реакции при нагревании от 25°С до 45°С.

27. При ингибировании циклооксигеназы, фермента синтеза простагландинов, ацетилсалициловой кислотой имеет место

1. аллостерическое ингибирование
2. конкурентное ингибирование
3. необратимое ингибирование
4. обратимое ингибирование
5. смешанное ингибирование.

28. При ингибировании цитохромоксидазы дыхательной цепи цианидами имеет место

1. аллостерическое ингибирование
2. ковалентная модификация
3. конкурентное ингибирование
4. необратимое ингибирование
5. обратимое ингибирование.

29. При необратимом ингибировании молекула ингибитора

1. образует слабые связи в аллостерическом центре
2. по конфигурации похожа на субстрат
3. присоединяется только к активному центру
4. связана с ферментом ковалентными связями
5. является производным витамина.

30. При оптимальном значении рН

1. активность фермента максимальна
2. заряд молекулы фермента равен нулю
3. нарушается третичная структура фермента
4. ферменты группируются в неактивный комплекс
5. ферменты не чувствительны к ингибиторам.

31. При первичной энзимопатии причиной снижения ферментативной активности является

1. вирусная инфекция
2. заболевание соответствующего органа
3. ингибирование рибосомального синтеза
4. наследственный дефект фермента
5. применение лекарственных средств.

32. При фенилкетонурии снижена активность фермента

1. δ-аминолевулинатсинтаза
2. гидроксифенилаланинтрансаминаза
3. гомогентизатдиоксигеназа
4. тирозингидроксилаза
5. фенилаланинмонооксигеназа.

33. Примером абсолютной специфичности фермента к субстрату служит

1. алкогольдегидрогеназа
2. гексокиназа
3. лактатдегидрогеназа
4. уреаза
5. химотрипсин.

34. Примером изоферментов являются:

1. креатинкиназа
2. лактатдегидрогеназа
3. миоглобин
4. пируватдегидрогеназа
5. химотрипсин.

35. Причиной вторичной энзимопатии является

1. внутриклеточный ацидоз
2. воздействие эффекторов на аллостерический центр фермента
3. нарушение кровоснабжения тканей
4. низкое поступление в организм углеводов
5. снижение усвоения микроэлементов и витаминов.

36. Причиной наследственных энзимопатий является

1. влияние ингибиторов на фермент
2. воздействие белков теплового шока
3. изменение первичной структуры фермента
4. нарушение усвоения витаминов и микроэлементов
5. недостаточность гормонов регулирующих активность фермента.

37. Скорость большинства химических реакций при повышении температуры

1. не меняется при изменении температуры
2. резко уменьшается при повышении температуры на 10°С
3. увеличивается в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10°С
4. увеличивается в 8 раз при повышении на каждые 10°С
5. уменьшается в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С.

38. Скорость ферментативной реакции при увеличении концентрации субстрата в растворе

1. в начале быстро возрастает но потом резко снижается
2. непрерывно возрастает
3. непрерывно снижается
4. постоянная с течением времени
5. растет до определенного уровня потом не изменяется.

39. Специфичность фермента для конкретного субстрата зависит от

1. количества субстрата в растворе
2. конфигурации активного центра
3. наличия аллостерического участка
4. наличия кофермента в активном центре
5. температуры.

40. Термином "первичная энзимопатология" пользуются, если какой-либо фермент

1. изменяет активность при патологии
2. используется в методологии лабораторных анализов
3. определяется для диагностики патологий
4. применяется для лечения патологий
5. является причиной патологии.

41. Ферменты ускоряют химические реакции благодаря

1. низкой специфичности
2. повышению энергии реагирующих веществ
3. снижению энергии активации
4. увеличению доли активированных молекул
5. уменьшению силы отталкивания молекул.

42. Ферменты – это

1. биологические катализаторы белковой природы
2. витамины участвующие в обменных процессах
3. высокомолекулярные вещества ускоряющие протекание реакций
4. гликолипиды участвующие в биохимических превращениях
5. ингибиторы химических реакций разной природы.

43. Функцией активного центра фермента является

1. взаимодействие с эффекторами регулирующими активность фермента
2. низкоаффинное узнавание субстрата
3. повышение сродства между ферментом и продуктом реакции
4. специфическое взаимодействие с неконкурентными ингибиторами активности фермента
5. специфическое узнавание субстрата и участие в ферментативном катализе.

44. Холофермент представляет собой

1. комплекс белковой части и кофактора
2. металлсодержащую белковую субъединицу
3. набор неорганических и органических молекул
4. фермент имеющий 2 активных центра
5. фермент состоящий из двух субъединиц.

45. Холоферменты могут включать в свой состав:

1. гем
2. ионы металлов
3. производное витамина
4. углеводную часть
5. холестерин.

46. Энергия, необходимая для достижения переходного состояния называется

1. энергия активации
2. энергия ионизации
3. энергия механическая
4. энергия покоя
5. энергия химической связи.